E. coliにおけるMutYは39kDでadenine DNA glycosylase活性を持つ。この酵素 のthermolysinによる部分消化によって25kDのN末ドメインと12kDのC末ドメインに分解し た。分解産物はheparin columnに通すことで25kDのN末ドメイン（M25）を分離した。M25 はそのN末がWTのそれと変わらず、C末はQ226であった。12kDのC末フラグメントはN末が Q22とT227の間にあり、C末はS330かV331であった。

　A:G基質におけるM25の結合はMutYに比べ4倍低下していた。
　A:OG基質に対するM25の結合はMutYに比べ著しく低下した。heparin columnで精製され たM25には約1%のMutYがコンタミしている。このコンタミとA:OGの方が結合能が高いほど である。
　A:GとA:OGに対するglycosylase活性を調べたところ、A:G基質ではMutYよりもM25の方が 数倍活性が低いことが見られた。しかしながら、A:OG基質ではMutYとM25とで活性の変化 を見ることはできなかった。
　NaBH₄によるSchiff-baseのトラップ実験では、A:G基質においてはM25もMutY も同様のトラップ効率を示した。しかしながら、A:OG基質ではM25にコンタミしているMutY とA:OGとのトラップ効率の方が断然高かった。

　MutYのC末ドメインを除去してもA:Gに対する結合能およびglycosylase活性はあまり変 化しなかった。しかしながら、A:OGに対してはこれらの活性が大きく減少した。A:GOに対 するMutYの結合は同じ基質に活性を持つMutMの作用を阻害すると考えられている。C末は それ自体ではDNAに対する結合能や活性を持たないが、OGを認識する働きを担っていると 考えられる。


≪文献≫
Biochemistry, 1996, Vol.35, No.51 16665-16671
Specific Recognition of A/G and A/7,8-Dihydro-8-oxoguanine(8-oxoG) Mismatches by Escherichia coli MutY: Removal of the C-Terminal Domain Preferentially Affects A/8-oxoG Recognition
Arhonda Gogos, Jason Cillo, Neil D. Clarke, A-Lien Lu